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Proteinaufbau - Referat
Proteine
Proteine bestehen aus mindestens 100 Aminosäuren. Proteine sind beispielsweise Hormone, Hämoglobin oder Antikörper.
Ein Protein hat immer den gleichen Hauptaufbau. Dieser besteht aus einem zentralem -Kohlenstoffatom. An diesem Atom hängt nun eine Carboxylgruppe (-COOH) und eine Aminogruppe (NH2). An dem Zentralatom hängt nun auch noch eine Restgruppe, welche aus verschiedenen Aminosäuren besteht. Die Aminosäuren haben verschiedene Strukturen, Ladungen und Größen, dadurch kommen die verschiedenen chemischen Eigenschaften zustande. Carboxyl- und Aminogruppe können auch innerhalb des Moleküls reagieren, was zur Folge hat, dass eine Zwitterionstruktur entsteht. Ein Zwittermolekül kann sowohl als Base als auch als Säure reagieren.
Dies passiert, indem ein H+-Ion von der Carboxylgruppe zum Stickstoff in der Aminogruppe wandert. Nun ist die Carboxylgruppe negativ und die Aminogruppe positiv geladen.
Peptidbindung
Eine Peptidbindung entsteht bei der Zusammensetzung von Proteinen. Die Proteine reagieren miteinander, indem die Carboxylgruppe des einen Moleküls eine OH--Gruppe abgibt und die Aminogruppe des anderen Moleküls ein H+-Ion abgibt. Diese beiden reagieren und es entsteht Wasser. Die beiden Proteine reagieren nun miteinander, indem das reaktionswillige C und das N sich verbinden. Dies kommt dadurch zustande, da die beiden Atome ein freies Elektron besitzen, und gerne noch ein Elektron mehr haben möchten um das Edelgas-Feeling zu erreichen. So bilden die beiden Ausgangsmolekül ein Peptidmolekül.
Proteinstrukturen
Primärstruktur- die kovalenten Bindungen zwischen den Atomen geben die Ausgangsform des Moleküls. Die Bindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff innerhalb der Peptidgruppe( -CO-NH-) nennt sich Peptidbindung.
Sekundärstruktur- die alpha-Helix- oder die beta-Faltblatt-Struktur kommen durch Wasserstoffbrückenbindungen zustande, welche zwischen den polaren Gruppen der Peptidbindungen entstehen.
Tertiärstruktur- die Proteine werden durch Bindungen zwischen einzelnen Aminosäuren durch beispielsweise Disulfidbrücke (-S-S-) in eine bestimmte Struktur gezwungen. Diese Bindungen können entstehen durch die Van der Waalschen Kräfte, Ionenbindungen, Elektronenpaarbindungen und dir
Wasserstoffbrückenbindungen.
Quartärstruktur - mehrere Proteine verbinden sich zu einer Einheit von mehreren Proteinen (Bsp. Hämoglobin). Es kann auch vorkommen, dass sich zu dieser Proteinstruktur noch ein Nichtaminosäuremolekül anlagert.
Enzyme
Fast alle Enzyme bestehen aus Proteinen. Diese werden durch die unterschiedlichen Vorgänge im Körper nicht verbraucht. Enzyme sind hauptsächlich Biokatalysatoren, was bedeutet, dass sie die Aktivierungsenergie für die verschiedenen aufbauenden und abbauenden Stoffwechselvorgänge katalysieren. Die Katalysation bewirkt, dass die Aktivierungsenergie gesenkt wird und so die Reaktion schneller abläuft. Diese Reaktionen sind meist speziell, da die Enzyme immer nur auf eine bestimmte Verbindung (Substrat)eingehen, was heißt, dass Enzyme substratspezifisch wirken. Die Reaktionen haben durch das Enzym auch nur eine bestimmte Richtung in die sie gehen, was bedeutet Enzyme sind wirkungsspezifisch.
Die substrative Eigenschaft eines Enzyms lässt sich durch das aktive Zentrum erklären, das aktive Zentrum lässt nur eine bestimmte Struktur eines anderen Moleküls zu, was so zur Spezialisierung führt.
Die wirkungsspezifische Eigenschaft lässt sich durch die räumliche Struktur und die Ladungsmuster des Zentrums festlegen.
-> Schlüssel-Schloss-Prinzip
Enzymreaktionen
1. Der Enzym-Substrat-Komplex wird gebildet.
2. Das Enzym setzt das Substrat in ein Produkt um.
3. Die Produkte werden freigesetzt.
4. Der Kreislauf beginnt von vorne.
Dieses Referat wurde eingesandt vom User: Wilson_avp
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