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Proteinbiosynthese - Translation - Referat
Die Translation stellt den zweiten zentralen Teilprozess der Proteinbiosynthese dar. Im Zuge dieses Vorgangs werden mithilfe von Codons Polypeptidketten gebildet.
Zuerst kommt es zur Aminosäure-Aktivierung im Cytoplasma von sowohl Eukaryonten als auch Prokaryonten. Eine transfer-RNA (tRNA) transportiert dabei zuerst die Aminosäure sowie das Anticodon zum Ribosom. Später wird ein bestimmtes Codon der RNA in eine bestimmte Aminosäure übersetzt.
Die tRNA besteht aus einem RNA-Einzelstrang. Durch Wasserstoffbrückenbindungen führen die komplementären Basenpaare zu einer kleeblattförmigen 3D-Struktur. Zudem gibt es eine Aminosäure-Anknüpfungsstelle am 3´-Ende der tRNA und ein Basentriplett-Anticodon.
Das Enzym Aminoacetyl-tRNA-Synthetase katalysiert die kovalente Verknüpfung eines Aminoacetyl-Restes der freien 3´-OH-Gruppe des unbeladenen tRNA-Moleküls. Dies geschieht unter ATP-Verbrauch und ist somit eine Kondensationsreaktion. Anschließend wird die nun beladene tRNA vom Enzym abgelöst. Die tRNA kann jetzt den Aminosäure-Rest zur Translation an den Ribosomen bereitstellen.
Die Aminoacetl-tRNA-Synthetase besitzt drei aktive Zentren für die tRNA, für die Aminosäure und für das ATP. Zudem wirkt sie substratspezifisch. Demnach gibt es für die 2 verschiedenen Aminosäuren auch 21 unterschiedliche Synthetasen.
Die Initiation der Translation erfolgt ebenfalls im Cytoplasma von Pro- und Eukaryonten. Zuerst verbindet sich die kleine ribosomale Untereinheit mit einem mRNA-Molekül. Bei Prokaryonten erkennt die mRNA-Bindungsstelle der kleinen Untereinheit hierbei eine bestimmte Nukleotidsequenz auf der mRNA, die unmittelbar stromaufwärts (in 5´-Richtung) vom Startcodon liegt. Nun paart sich die Initiator-tRNA mit dem Anticodon UAC mit dem Startcodon AUG. Diese tRNA trägt immer einen Methioninrest und wird deshalb auch Methionyl-tRNA genannt. Die große ribosomale Untereinheit vervollständigt anschließend den Translations-Initiationskomplex. Die Initiationsfaktoren, bestimmte Proteine, bringen alle für den Vorgang benötigte Komponenten zusammen. Zudem liefert GTP Energie für den Zusammenbau des Komplexes. Nach der Initiation befindet sich die Initiator-tRNA an der P-Stelle des Ribosoms. Die A-Stelle ist für die nächste Aminoacetyl-tRNA frei.
Jetzt kommt es zum Elongationszyklus im Cytoplasma von Prokaryonten und Eukaryonten. Bei der Codonerkennung bindet das Anticodon einer eintretenden Aminoacetyl-tRNA an ein komplementäres Codon in der A-Stelle des Ribosoms. Die Genauigkeit dieses Vorgangs wird durch GTP-Hydrolyse verbessert.
Anschließend kommt es zur Bildung einer Peptidbindung. Dazu katalysiert ein RNA-Molekül der großen ribosomalen Untereinheit die Bildung einer Peptidbindung zwischen dem neu hinzugetretenen Aminosäure-Rest in der A-Stelle und dem Carboxyterminus der wachsenden Polypeptidkette in der P-Stelle. Der Polypeptidrest wird von der tRNA in der P-Stelle abgespalten und kovalent an die Aminoacetyl-tRNA in der A-Stelle gebunden.
Bei der Translokation wird nun die beladenen tRNA mit der gepaarten mRNA von der A-Stelle zur P-Stelle verlagert. Die entladene tRNA wird von der P-Stelle zur E-Stelle vershoben und dort freigesetzt. Dies geschieht, da sich die mRNA mit den gebundenen tRNAs weiterbewegt und so das nächste zu translatierende Codon in die A-Stelle gelangt.
Zuletzt erfolgt die Termination der Translation, ebenfalls im Cytoplasma von Pro- und Eukaryonten. Der Release factor (auch Freisetzungsfaktor), ein Protein, dessen Struktur einem tRNA-Molekül ähnelt, tritt in die A-Stelle des Ribosoms ein, wenn das Ribosom das Stopcodon (UAA, UAG oder UGA) einer mRNA erreicht. Dieser Release factor hydrolisiert die Bindung zwischen der tRNA in der P-Stelle und dem letzten Aminosäure-Rest der Polypeptidkette. Das neue Polypeptid wird nun vom Ribosom abgelöst und alle Komponenten des Verbandes dissoziieren. Dadurch liegen am Ende der Translation einzeln die kleine und große ribosomale Untereinheit, die mRNA, der Release factor und die Polypeptidkette vor.
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